1/55. Rapport de cas : la rupture d'un varix gastrique dans la cirrhose du foie s'est associée au type III. de la maladie de stockage de glycogène. Type III de la maladie de stockage de glycogène, ou Cori' ; la maladie de s, est provoquée par une insuffisance d'amylo-1,6-glucosidase (enzyme de débranchement), qui mène au stockage d'un glycogène anormal dans le foie et dans le muscle squelettique et de coeur. Le type III de la maladie de stockage de glycogène est habituellement caractérisé par des symptômes, échec de croissance et myopathy hépatiques. Quoique la cirrhose du foie soit rapportée, l'hypertension portique est une complication rare de cette maladie. Nous décrivons le cas d'un type patient de la maladie de stockage de glycogène d'III qui a été diagnostiqué à 3 ans et avons développé des complications (cirrhose du foie et rupture d'un varix gastrique) à 31 ans. Nous discutons la progression histologique à la cirrhose du foie et décrivons le profil d'enzymes de foie à 3 et 31 ans. ( info) |
2/55. Différents aspects cliniques d'insuffisance de debrancher myopathy. OBJECTIF : Pour caractériser les phénotypes cliniques principaux de l'insuffisance de debrancher myopathy et augmenter la conscience pour ce désordre underdiagnosed probablement. MÉTHODES : Le diagnostic de l'insuffisance de debrancher a été établi par les essais en laboratoire, EMG, et la biopsie de muscle et de foie. RÉSULTATS : Quatre patients présentant l'insuffisance de debrancher myopathy ont été identifiés au Tyrol, un État fédéral de l'Autriche avec un demi-million d'habitants. L'aspect clinique était fortement variable. Les phénotypes suivants ont été différenciés : (1) myopathy distal de début adulte ; (2) myopathy subaigu des muscles respiratoires ; (3) myopathy généralisé grave ; et (4) myopathy variable minimal. L'intolérance d'exercice était rare. Le cours clinique a été compliqué par dysfonctionnement avancé de foie dans deux patients et par la cardiomyopathie grave dans une. Tous avaient élevé les concentrations de kinase de créatine (263 à 810 U/l), dispositifs myogenic et neurogènes sur l'EMG, et activités enzymatiques nettement diminuées de debrancher dans des spécimens de biopsie de muscle ou de foie. Les résultats ont été justifiés par un examen de 79 cas précédemment édités avec l'insuffisance neuromusculaire de debrancher. CONCLUSIONS : Cette étude illustre l'hétérogénéité des manifestations neuromusculaires dans l'insuffisance de debrancher. Basé sur l'aspect clinique, on peut définir l'âge au début, et le cours des phénotypes de la maladie quatre qui diffèrent en le pronostic, la fréquence des complications, et le réponse à la thérapie. ( info) |
3/55. Myopathy grave réversible des muscles respiratoires dus au type glycogenosis d'adulte-début d'III. Myopathy grave subaigu des muscles respiratoires s'est développé dans une femme de 47 ans après une période de trois semaines du jeûne strict. La manoeuvre histologique et biochimique des spécimens de biopsie de muscle a permis le diagnostic de l'insuffisance de debrancher. Le cours de la maladie a été caractérisé par échec respiratoire subaigu et a prolongé la ventilation mécanique. Après que le déclenchement d'un régime à haute valeur protéique le patient ait été avec succès sevré du respirateur et bien récupéré. À notre connaissance c'est le premier cas rapporté de la présentation myopathy d'insuffisance de debrancher d'adulte-début avec l'échec respiratoire subaigu et de la réponse au régime à haute valeur protéique. ( info) |
4/55. Type IIIa de la maladie de stockage de glycogène : le premier rapport d'une mutation faux-sens causative (G1448R) du gène d'enzymes de débranchement de glycogène a trouvé dans un patient homozygote. Plusieurs différentes mutations dans le gène d'enzymes de glycogène-débranchement AGL ont été trouvées dans les patients présentant le type III de la maladie de stockage de glycogène (GSD III) jusqu'ici, mais dans aucunes mutations faux-sens ont été rapportés pour GSD III, seulement non-sens, l'épissure, et lésions de suppression/insertion. Ici nous décrivons une mutation faux-sens du roman G1448R dans un patient japonais de GSD IIIa d'un famille consanguin. analyse d'ordre de cDNA du patient' ; le spécimen de foie a indiqué deux changements séparés de nucléotide : a G--Un à la transition au nucléotide 3737 dans l'exon 26 (3737G> ; A) et a G--c à la transversion au nucléotide 4742 dans l'exon 33 (4742G> ; C), qui ont comme conséquence la substitution de la glycine par l'arginine (G1115R et G1448R). Puisque des homozygotes pour G1115R ont été trouvés dans des commandes saines, G1115R semble être un polymorphisme. L'analyse de polymorphisme de longueur de fragment de restriction avec Bsa JI a prouvé que le patient était homozygote pour G1448R et qu'aucune des commandes normales n'a eu la mutation. Cette mutation faux-sens est située à un emplacement glycogène-contraignant putatif qui est indispensable pour l'activité enzymatique. Ainsi, G1448R est susceptible d'être la mutation causative dans ce patient. C'est le premier rapport d'une mutation faux-sens liée à GSD III. ( info) |
5/55. Les mutations originales dans deux cas japonais de la maladie de stockage de glycogène dactylographient IIIa et un examen de la littérature de la base moléculaire du type III. de la maladie de stockage de glycogène. Nous rapportons deux mutations originales dans deux patients japonais présentant le type IIIa (GSD IIIa) de la maladie de stockage de glycogène. En outre, nous passons en revue la littérature sur des mutations dans GSD III pour comprendre mieux la base moléculaire de GSD III. Dans notre premier cas, la mutation homozygote d'ATOC à l'emplacement d'accepteur de l'intron 5 (> d'IVS5-2A ; C) a été identifié. Ceci mène à sauter de l'exon 6 et la protéine prévue de mutant s'est avérée 68 acides aminés plus courte que la normale. C'est le premier rapport de l'exon sautant 6, qui code un des emplacements actifs putatifs, ayant pour résultat un effet profondément délétère sur l'activité de debrancher. Dans notre deuxième cas, la suppression homozygote d'A à la position 4234 (4234delA) a été identifiée ; ceci induit un déphasage ayant pour résultat l'aspect d'un codon non-sens à la position 1276 (1276X) d'acide aminé. Dans les patients avec GSD IIIa, plusieurs mutations du gène de debrancher situé dans la région de C-borne contenant des domaines obligatoires de glycogène putatif ont été identifiées aussi bien que 4234delA dans notre deuxième cas. D'une part, on a proposé la localisation spécifique des mutations dans l'exon 3 dans les patients avec GSD IIIb. ( info) |
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7/55. Patient hétérozygote composé présentant le type III de la maladie de stockage de glycogène : identification de deux mutations AGL originales, une mutation de distributeur d'emplacement d'épissure d'origine chinoise et une 1 suppression de point d'ébullition d'origine japonaise. Type III de la maladie de stockage de glycogène (GSD III) est un désordre récessif autosomal provoqué par insuffisance de l'enzyme de glycogène-débranchement (AGL). Nous avons étudié 2 un patient d'ans GSD III dont les parents étaient de différents groupes ethniques. L'analyse d'ordre de nucléotide du patient a montré deux mutations originales : une suppression simple de cytosine au nucléotide 2399 (2399delC) dans l'exon 16, et a G--Un à la transition à la position 5 à l'emplacement de distributeur d'épissure de l'intron 33 (IVS33 5G> ; A). L'analyse de l'adn messagère a produit par IVS33 5G> ; Une épissure anormale montrée : sauter de l'exon 33 et activation d'un emplacement énigmatique d'épissure dans l'exon 34. L'analyse Mutational du famille a indiqué que le 2399delC a été hérité de son père, qui est d'origine japonaise, et l'IVS33 5G> ; A de sa mère, qui est de descente chinoise, établissant que le patient était un heterozygote composé. À notre connaissance, c'est le premier rapport d'une mutation identifiée dans un patient de GSD III de la population chinoise. ( info) |
8/55. Secondaire mellitus de diabète au type III. de la maladie de stockage de glycogène. FOND : Mellitus de diabète est une complication rare du type de la maladie de stockage de glycogène III (GSD III). RAPPORT DE CAS : Nous décrivons un homme de 47 ans avec GSD III qui a développé mellitus de diabète. Il a été diagnostiqué en tant qu'ayant GSD III à l'âge de 18 ans, et sa tolérance de glucose était normale à ce moment-là. Le dysfonctionnement de foie et l'atrophie de muscle ont graduellement progressé, et le mellitus de diabète développé patient à l'âge de 45. Quand le hyperglycaemia post-prandial a empiré, nous avons institué le traitement avec un inhibiteur d'alpha-glucosidase, voglibose, et ceci n'a amélioré la commande glycémique sans aucun effet nuisible. CONCLUSIONS : Nous recommandons l'évaluation périodique pour des complications de GSD III, et proposons qu'un inhibiteur d'alpha-glucosidase puisse être une drogue favorable en traitant secondaire mellitus de diabète à GSD III. ( info) |
9/55. mutation sautante de l'exon 11 originaux dans un patient présentant le type IIId de la maladie de stockage de glycogène. Nous rapportons les anomalies génétiques moléculaires d'un patient avec GSD IIId se présentant avec myopathy progressif et cardiopathy menant à des résultats mortels. Nous avons identifié deux suppressions indépendantes comprenant une suppression de 4 points d'ébullition (117-1120) et une suppression de 98 points d'ébullition (1135-1232) dans le cDNA. L'ordonnancement de l'adn genomic de la région correspondante a indiqué une suppression de 4 points d'ébullition dans l'exon 10 ; cependant, l'autre suppression de 98 points d'ébullition correspondant à l'exon 11, qui a été supprimé dans le cDNA, était présente en adn genomic. Nous avons donc conclu que sauter de l'exon 11 s'est produit dans le cDNA du patient. L'analyse de frontière d'intron/exon de l'exon sauté 11 n'a indiqué aucune mutation dans l'ordre d'épisser-emplacement de consensus. Si l'épissure de normale s'était produite, un codon non-sens serait apparu dans l'exon II dû à la mutation de déphasage. Le mécanisme de l'exon sautant observé dans notre patient est jusqu'ici inconnu, et il n'est toujours pas clair si la mutation d'intraexonal de l'exon précédent puisse influencer le choix d'épisser-emplacement. Il est possible que sauter unique d'exon produit, empêchant l'aspect d'un codon non-sens dans notre patient. ( info) |
10/55. Hypoglycémie grave dans un patient présentant le type III de la maladie de stockage de glycogène induit par la mononucléose infectieuse. Une mois-vieille fille 10 avec le type III de la maladie de stockage de glycogène a développé la hypoglycémie grave récurrente induite par la mononucléose infectieuse. Les dommages métaboliques graves ont probablement reflété une panne rapide des cellules de foie induites par l'infection virale. ( info) |